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Proteine in attività create dal DNA

Un recente studio è riuscito a dirigere la fosforilazione proteica attraverso il codice genetico

chimica - 29 agosto 2011

I ricercatori dell’Università di Yale hanno ricostruito con successo la meccanica di trasformazione delle proteine in batteri, un risultato che promette di rivoluzionare lo studio e il trattamento di diverse malattie.

Il codice genetico del virus dell’E.coli, ad esempio, è stato sviluppato in maniera tale da permettere la sintesi di speciali forme di proteine che si sono comportate come in stati naturali o di malattia. Lo studio, che appare sulla rivista Science, è stato eseguito dal Prof. Jesse Rineheart del Dipartimento di Fisiologia Cellulare e Molecolare e dal team diretto dal Professore di Biofisica e Biochimica Molecolare Dieter Söll.

In sostanza, l’équipe di ricercatori ha sviluppato un nuovo modo di influenzare il comportamento delle proteine che conducono pressoché tutte le funzioni vitali. Si è proceduto attraverso la fosforilazione, sequenza presente in ogni forma di vita e che può modificare totalmente le funzioni di una proteina. Le regole per la fosforilazione delle proteine non sono direttamente codificate nel DNA, ma si manifestano soltanto dopo che la proteina è stata creata. Il team, dunque, ha “riscritto” tali regole, sviluppando il codice genetico dell’E.coli ed arrivando per la prima volta a dirigere la fosforilazione proteica via DNA.

Questa nuovissima metodologia permette la produzione di proteine umane, nei luoghi preposti per natura alla fosforilazione, meccanismo essenziale per comprendere i processi di molte malattie. Fino ad oggi, infatti, non era possibile esaminare le proteine in stato attivo, ciò rallentava la ricerca per patologie come il cancro, che è caratterizzato da altissimi e dannosissimi livelli di attivazione proteica.

Söll e Rinehart attualmente stanno cercando di creare proteine in stati di attività legati al cancro, al diabete e ipertensione, ma la tecnica potrà essere applicata ad ogni tipo di proteina.

C.C.

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