Proteine “malformate” | Chimici.info

Proteine “malformate”

wpid-6066_nuovaProteinShop.jpg
image_pdf

Per la prima volta è stata catturata l’immagine di una proteina “malformata”. Tale importante risultato che ha permesso di confrontare la proteina con una sana, è nato dalla collaborazione di ricercatori della Sapienza, del CNR e dell’Università di Cambridge. La struttura anomala è stata ottenuta grazie all’utilizzo di tecniche innovative che hanno consentito la definizione dei dettagli molecolari alla base delle alterazioni nella morfogenesi di una proteina e, in linea di principio, apre nuove prospettive per la ricerca di possibili terapie innovative per gravi patologie degenerative dell’uomo.

Il fulcro della funzione proteica è la sua forma. Essa è data dal processo ripiegamento proteico (in inglese folding) attraverso il quale le proteine ottengono la loro struttura tridimensionale. Soltanto una volta terminato il ripiegamento le proteine possono assumere la loro funzione fisiologica.

Errori di ripiegamento possono produrre proteine “malformate” con struttura anomala, con conseguenze a volte devastanti per la cellula. Molte patologie gravi dell’uomo (quali l’Alzheimer, il Parkinson, altre malattie neurodegenerative e alcuni tipi di cancro) sono innescate da errori nel processo di genesi di una o più proteine specifiche.

Poiché le proteine “malformate” tendono a precipitare e aggregare velocemente, le osservazioni sono difficili e le conoscenze sui fattori che determinano gli errori di morfogenesi/ripiegamento sono attualmente limitatissime ma molto importanti: infatti, volendo comprendere la base molecolare di malattia, è necessario conoscere le alterazioni strutturali della proteina “malata”.

Lo studio è pubblicato su Nature SMB a firma di Stefano Gianni e Maurizio Brunori (Sapienza Università di Roma e CNR) e Michele Vendruscolo (Università di Cambridge, UK).

G.G.

Copyright © - Riproduzione riservata
Proteine “malformate” Chimici.info