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L’uovo centenario

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Più di duemila anni fa, i cinesi avevano sviluppato un metodo per conservare le uova in modo da mantenerle commestibili per molti mesi. La temperatura ambiente, le condizioni chimico-fisiche attuavano processo di conservazione che veniva utilizzato per preparare le “uova centenarie” in cui l’albume si trasforma in un giallo gel trasparente con proprietà meccaniche e ottiche molto diverse da quelle del familiare albume. La conservazione consisteva nel trattare in un ambiente alcalino insieme ad un impasto di calce, argilla, sale, cenere e tè, le uova che così si conservavano per diversi mesi.

La dottoressa Erika Eiser ricercatrice presso l’Università di Cambridge e colleghi hanno esaminato il modo in cui le proteine negli albumi si alterano durante questo processo di conservazione. Sono state incubate le uova, utilizzando una soluzione alcalina forte di idrossido di sodio, per un massimo di ventisei giorni. Dopo aver rimosso il guscio, la dottoressa Eiser ha costatato che l’albume si era trasformato in un gel.

Lo studio ha dimostrato che questa trasformazione è causata da cambiamenti nel modo in cui le proteine filamentose, precisamente l’ovoalbumina, sono tenute insieme. Dopo il trattamento, le proteine a causa dell’ambiente alcalino, si aggregano in sottili filamenti proteici parzialmente denaturati, e si comportano come particelle colloidali che interagiscono attraverso repulsioni elettrostatiche combinate ad attrazioni a corto raggio. Questi gel sono molto elastici, ma sono anche molto stabili, mantenendo la loro struttura anche quando le uova, successivamente, vengono bollite.

Nell’uovo durante la bollitura si ha la rottura dei legami fra le catene proteiche e la parziale denaturazione. In questo modo si ottiene l’aspetto dell’albume bollito: bianco opaco e fragile. Invece nell’albume gelificato le proteine si aggregano a formare il gel trasparente ed elastico. Eiser ha riscontrato che il gel è più stabile rispetto all’albume bollito, e può essere riscaldato senza modificare la sua struttura.

Paolo Bartlett, un esperto di soluzioni colloidali e di aggregazione di proteine presso l’Università di Bristol, Regno Unito, ha commentato i risultati ottenuti da Eiser: “Sono un punto di partenza per capire le interazioni proteiche e le modificazioni strutturali che esse possono subire”.

Infatti, le proteine ripiegandosi e interagendo in modo diverso danno origine a strutture con proprietà chimico-fisiche differenti. “Poter conoscere nel dettaglio simili trasformazioni consentirebbe di modificare le proprietà degli aggregati proteici, non solo nei prodotti alimentari, ma anche in altri biomateriali” dice Eiser, che prevede di testare il metodo di proteine diverse.

“Se abbiamo capito il meccanismo che spinge l’aggregazione proteica allora si potrebbe rallentarla o impedirla”. Questo potrebbe essere importante nella prevenzione delle malattie causate da innaturale aggregazione di proteine, come il morbo di Alzheimer.

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